Ubiquigent通過調節和利用泛素系統實現并支持以蛋白質降解為重點的藥物發現。

我們的化學和生物學平臺使我們能夠設計和開發新型化合物，這是戰略合作藥物發現合作伙伴關系的一部分。同時，我們還提供了訪問我們的藥物發現篩選平臺和評估合作伙伴化合物的功能。

ubiquigent 64-1010-096說明書 

USP14和26S蛋白酶體[Ub-VS處理]

• USP14和26S蛋白酶體[Ub-VS處理]
  64-1010-096
  96種檢測測試
  £325

• USP14 =大腸桿菌26S蛋白酶體=轉化的HEK293細胞
• 數量
  96種檢測測試
• 貯存
  -70°攝氏度
• 公式
  包含DTT的緩沖區
• 分子量
  USP14 =?58.5
• 穩定
  在-70°C下存放12個月；根據需要等分
• 蛋白質序列
  保藏號：USP14 = AAH03556。有關完整蛋白質序列的信息，請下載分析證書pdf。
• 質量檢查；蛋白質鑒定
  USP14已通過質譜法確認。
• 質量檢查；活動
  去泛素化酶測定：通過測定熒光的增加來驗證His-USP14的活性，該增加是由于酶催化的熒光底物泛素-羅丹明110-甘氨酸生成泛素和羅丹明110-甘氨酸的裂解而測得的。比較在存在或不存在26S蛋白酶體[Ub-VS]的情況下將底物與USP14一起孵育，從而確認了26S蛋白酶體[Ub-VS]活化的His-USP14的去泛素化活性。參見Cat＃64-0018-050，此酶的未活化形式具有有限的泛素-若丹明110-甘氨酸活性。

• 解偶聯酶（DCE）是加工泛素或類似泛素的基因產物，通過單個泛素或類似泛素的蛋白（UBL）逆轉蛋白質修飾并重建目標蛋白質（Reyes- Turcu等，2009）。去泛素化或去泛素化酶（DUB）代表DCE的大家族，并調節泛素依賴性信號傳導途徑。DUB的活動包括從前體分子生成游離泛素，在底物降解后回收泛素以維持細胞泛素穩態，以及通過鏈編輯去除泛素或泛素樣蛋白（UBL）修飾以從蛋白酶體降解中拯救蛋白質或影響細胞信號轉導事件（Komander等，2009）。DUB主要有兩類，半胱氨酸蛋白酶和金屬蛋白酶。泛素特異性蛋白酶14（USP14）是半胱氨酸蛋白酶家族的成員，該基因的克隆首先由Deshpande等人描述。（1996）。

   

  泛素-蛋白酶體系統（UPS）靶向26S蛋白酶體降解的蛋白質。該途徑的初始步驟產生的蛋白質被多聚泛素鏈共價標記，然后被26S蛋白酶體的泛素受體識別。這是一個大型復合物，由20S催化核心顆粒和兩個19S調節顆粒（Kok等，1993）組成，它們催化該途徑的后一步。盡管20S顆粒由蛋白質降解的催化室組成，但組成19S顆粒的蛋白質共同執行多種蛋白酶體功能，包括識別泛素化的底物，裂解泛素鏈以進行泛素回收，控制進入20S蛋白水解室的過程。 ，底物展開并隨后轉移到20S核心顆粒中進行降解（Boehringer等，2012）。哺乳動物蛋白酶體與三個DUB相關：USP14，UCHL5（UCH37）和RPN11（POH1）。UCHL5和USP14駐留在調節顆粒上，并在底物降解之前從底物上去除泛素，而RPN11的活性被延遲，直到蛋白酶體致力于降解底物為止（Lee等人，2010）。已知USP14的DUB活性被蛋白酶體激活。UCHL5和USP14駐留在調節顆粒上，并在底物降解之前從底物上去除泛素，而RPN11的活性被延遲，直到蛋白酶體致力于降解底物為止（Lee等人，2010）。已知USP14的DUB活性被蛋白酶體激活。UCHL5和USP14駐留在調節顆粒上，并在底物降解之前從底物上去除泛素，而RPN11的活性被延遲，直到蛋白酶體致力于降解底物為止（Lee等人，2010）。已知USP14的DUB活性被蛋白酶體激活。

   

  該產品中的26S蛋白酶體制劑的制備方法與Wang等人所述方法相同。（2007）。26S蛋白酶體DUB的活性通過洗滌和泛素-乙烯基砜（Ub-VS）的處理而去除，它與硫醇蛋白酶類DUB中的活性位點半胱氨酸形成加合物（Lee等，2010）。

   

  根據Wang等人的假設，假設26S蛋白酶體的分子量為2.5MDa，則該產品的佳摩爾比為20nM USP14：1.25nM 26S蛋白酶體[Ub-VS]。（2007）。